蛋白質定性分析是確定樣品中是否含有某種蛋白質，蛋白質的定量分析是確定樣品中總蛋白的含量或某種單一蛋白質成分的含量。
1.實驗原理
原理：蛋白質在電場中支援物上的遷移率差異主要依賴於樣品中各種分子攜帶的電荷，分子大小與形狀的差別。聚丙烯醯胺凝膠電泳系統加入陰離子去垢劑SDS，蛋白質的遷移率主要取決於分子量大小。
蛋白分子量與電泳遷移率間的關係：logMr=LogK-bm=K1-bm，式中Mr為蛋白質的相對分子量、K，k1為常數，b為斜率，m為遷移率。
測定某種蛋白質的分子量，需要同時電泳分離一組標準蛋白質，取相對分子量的對數作為縱座標，遷移率為橫座標，作圖得到標準工作曲線方程。將待測蛋白質的遷移率帶入方程，即可計算得相對其分子量
2.方法/步驟
標準蛋白樣品的製備：根據待測樣品的理論分子量或根據其他引數選用適宜大小的蛋白質分子量標準。
待測蛋白質樣品的製備：取蛋白質樣品加入等體積2×SDS-PAGE上樣緩衝液，混勻，在沸水浴中加熱3min。
電泳分離與染色：當電泳前沿（溴酚藍指示劑）移動至膠邊緣時，結束電泳，取下膠板，切去濃縮膠，將整塊膠浸沒在0.25%的考馬斯亮藍R-250中染色0.5-1h。取出凝膠，用水漂洗幾次，然後加入脫色液，更換數次直至顯現清晰的蛋白質區帶。
蛋白質相對遷移率計算：Rf=蛋白質樣品東的距離（cm）/指示染料移動的距離（cm）；分別求得標準蛋白和樣品的Rf後，以分子量為縱座標，Rf為橫座標，可以得帶蛋白質分子量的標準曲線方程。將待測分子的Rf代入方程，可計算其分子量。
注意事項
SDS的作用是破壞蛋白質的氫鍵和疏水鍵，並按一定比例（SDS濃度大於1mmol/L時，1g蛋白質約結合1.4gSDS）與蛋白質分子結合成複合物，使蛋白質帶負電的量遠遠大於其本身的電荷量，掩蓋了各種蛋白質分子間天然的電荷差異。
指示染料移動距離：從分離膠起點至指示劑前沿的距離；
蛋白質樣品移動距離：從分離膠電泳起始部位至蛋白質染色區帶前緣間的距離。